Aminoácidos Apolares

Aminoácidos apolares: Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais hidrofóbicos.

Glicina: H– CH (NH2) – COOH

Alanina: CH3– CH (NH2) – COOH

Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH

Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2) – COOH

Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH

Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH

Triptofano: R aromático– CH (NH2)- COOH

Prolina: C5H9NO2 (ligando o grupo amino ao carbono alfa)

Metionina: C5H11NO2S

Aminoácidos apolares

Apresentam grupo alquila como cadeia lateral

Prolina é o único dentre todos os aminoácidos que não apresenta o grupo amino livre

Metionina: um dos dois aminoácidos que apresentam enxofre

Triptofano e fenilalanina: são os únicos apolares com grupos aromáticos.

Glicina é o único que não apresenta cadeia lateral – polaridade devida aos 2 grupos funcionais

Aminoácido Apolares

Aminoácidos “oleosos”: Aminoácidos Hidrocarbonados

Há quatro aminoácidos comuns com cadeias laterais hidrocarbonadas: Alanina, Valina, Leucina , Isoleucina

Quando dissociado, em solução aquosa, contém uma amina com carga positiva, uma carboxila com carga negativa e dois hidrogênios ligados ao carbono a.

É o único aminoácido comum que não tem um átomo de carbono assimétrico. Glicina (do grego glykos = doce) ou Glicocola.

Ácido a-Aminoacético

Descoberto nos produtos da hidrólise da gelatina por Braconnot em 1820.

Sintetizado por Perkin e Duppa em 1858.

Curiosidade

Asparagina e cistina foram os primeiros dois aminoácidos a ser reconhecidos, em 1806 e 1810, respectivamente.

Desde este tempo, foi comprovada a existência de mais de 300 aminoácidos.

Asparagina e cistina foram os primeiros dois aminoácidos a ser reconhecidos, em 1806 e 1810, respectivamente.

Desde este tempo, foi comprovada a existência de mais de 300 aminoácidos.

Fonte: www.geocitie.com.br

Aminoácidos Apolares

AMINOÁCIDOS

Conceito

São ácidos orgânicos que encerram em sua molécula um ou mais grupamentos Amina.

Existem vários tipos de aminoácidos, sendo os mais importantes os a-aminoácidos.

Qualquer molécula de aminoácido tem um grupo carboxila (COOH), um grupo amina e uma cadeia lateral distinta (“grupo R”) ligado ao átomo de carbono a.

Nesse mesmo carbono fica ligado ainda um átomo de hidrogênio (H).

Nota – O radical (R) representa um radical orgânico, diferente em cada molécula de aminoácido encontrado na matéria viva. Essas cadeias laterais que determinam as propriedades das proteínas.

Observação – os aminoácidos possuem caráter anfótero, ou seja, quando em solução podem funcionar como ácidos ou como bases.

Classificação dos aminoácidos de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais: Polares e Apolares.

Polares: apresentam uma distribuição desigual de elétrons, como ácidos e bases.

Apolares: apresentam uma distribuição homogênea de elétrons.

Eletronegatividade é definida como “a tendência relativa de um átomo atrair para si o par de elétrons da ligação covalente”.

Aminoácidos com cadeias laterais apolares: Essa cadeia lateral, a qual não apresenta a capacidade de receber ou doar prótons, ou de participar em ligações iônicas ou formação de pontes de hidrogênio.

Exemplos desses aminoácidos:

Glicina

Alanina

Aminoácidos com cadeias laterais polares (aa ácidos e básicos): Esses podem participar da formação de pontes de hidrogênio e de ligações dissulfeto.

Exemplos: Serina e Cisteína.

Cisteína

Aminoácidos com cadeia lateral ácidas: São doadores de prótons. Contém grupo carboxilato carregado negativamente (COO-) em pH neutro.

Ex:

Ácido glutâmico

Aminoácidos com cadeia lateral básicas: São aceptores de prótons. Em pH fisiológico (pH neutro) as cadeias laterais encontram-se completamente ionizadas, com carga positiva.

Ex:

Lisina

Fonte: quimica10.com.br