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Definição
A Mioglobina é uma uma hemoproteína que recebe oxigênio da hemoglobina e armazena nas células musculares até a necessidade
Mioglobina, uma proteína que contém ferro no músculo, semelhante à hemoglobina, que recebe oxigênio dos glóbulos vermelhos e o transporta para as mitocôndrias das células musculares, onde o oxigênio é usado na respiração celular para produzir energia
É estruturalmente semelhante a uma subunidade da hemoglobina.
O que é
A mioglobina é um pigmento vermelho, contendo ferro, presente nas células musculares dos animais.
É uma proteína globular de cadeia única, solúvel em água, formada por 153 aminoácidos, com um grupo protético contendo ferro no centro.
Embora tenha uma estrutura semelhante à da hemoglobina, mostra um nível mais alto de afinidade com o oxigênio do que a hemoglobina.
A importância fisiológica da mioglobina é atribuída principalmente à sua capacidade de ligação ao oxigênio.
A mioglobina é geralmente encontrada em abundância nos músculos cardíacos e esqueléticos adaptados às atividades de resistência. Esses músculos de alta resistência são chamados de “músculos vermelhos”.
A mioglobina nesses músculos vermelhos se liga às moléculas de oxigênio e forma a oximioglobina, que atua como o local de emergência para armazenamento de oxigênio no organismo.
O oxigênio geralmente é liberado quando o corpo está em um estado de privação de oxigênio. Isso acontece durante exercícios extenuantes ou físicos, quando o oxigênio fornecido pelo sangue por si só não atende às demandas do corpo.
A distribuição dos músculos vermelhos também é alta em mamíferos de mergulho, como baleias e golfinhos.
O nível mais alto de mioglobina armazenada nesses músculos permite que esses animais armazenem mais oxigênio para que possam permanecer debaixo d’água por longos períodos.
Os níveis de mioglobina também são elevados nos músculos de aves aquáticas e pinguins.
Nos seres humanos, a mioglobina é usada como um importante marcador bioquímico para o diagnóstico de infarto do miocárdio ou ataque cardíaco.
É encontrado em abundância nos músculos cardíacos, portanto, qualquer dano nos músculos do coração libera grandes quantidades de mioglobina na corrente sanguínea. Os testes de mioglobina são, portanto, realizados em pessoas que mostram os sintomas de ataque cardíaco.
Os níveis no sangue aumentam de 2 a 3 horas após um ataque cardíaco e atingem seu pico em 8 a 12 horas. No entanto, geralmente volta ao normal após cerca de 24 horas da lesão, portanto, não pode ser usado para avaliação em pacientes nos quais os sintomas persistem há mais de um dia.
Danos graves nos tecidos musculares podem levar a uma condição chamada rabdomiólise e podem resultar em insuficiência renal aguda. Em grandes quantidades, a mioglobina pode ser tóxica para o epitélio tubular do rim.
Causa graves danos ao epitélio renal quando o sangue é filtrado através deles. Essa condição geralmente ocorre em vítimas de lesões físicas agudas, como no caso de terremotos ou explosões de bombas.
Mioglobina – Proteína
Mioglobina, uma proteína encontrada nas células musculares dos animais. Funciona como uma unidade de armazenamento de oxigênio, fornecendo oxigênio aos músculos que trabalham. Mamíferos de mergulho, como focas e baleias, são capazes de permanecer submersos por longos períodos, porque possuem maiores quantidades de mioglobina em seus músculos do que outros animais.
Existe uma similaridade química próxima entre mioglobina e hemoglobina, a proteína de ligação de oxigênio dos glóbulos vermelhos. Ambas as proteínas contêm um constituinte molecular chamado heme, que lhes permite combinar reversivelmente com oxigênio. O grupo heme, que contém ferro, confere uma cor marrom-avermelhada às proteínas.
A ligação entre oxigênio e hemoglobina é mais complexa do que entre oxigênio e mioglobina e é responsável pela dupla capacidade da hemoglobina em transportar oxigênio e armazená-lo.
Em contato com o sangue venoso, o oxigênio combina mais facilmente com a mioglobina do que com a hemoglobina, favorecendo a transferência de oxigênio do sangue para as células musculares. Assim, é fornecido o oxigênio que o músculo que trabalha para as reações bioquímicas produtoras de energia.
A mioglobina foi obtida na forma cristalina pura de várias fontes. Tem um peso molecular de 16.700, cerca de um quarto do peso da hemoglobina. Embora a porção heme de todas as mioglobinas seja a mesma, as porções de proteínas variam consideravelmente entre as espécies.
A mioglobina tem sido de grande importância na elucidação da estrutura proteica.
Em 1962, uma parte do Prêmio Nobel de Química foi concedida a John C. Kendrew pelo trabalho, utilizando a técnica de difração de raios X, que permitiu a construção de um modelo tridimensional de mioglobina cristalina de esperma e baleia.
O que é mioglobinúria?
Mioglobinúria descreve uma condição na qual uma proteína conhecida como mioglobina está presente na urina. A mioglobina transporta oxigênio para os músculos esqueléticos e cardíacos, a fim de manter suas funções normais.
Quando ocorre rabdomiólise ou destruição muscular, a mioglobina é geralmente liberada na corrente sanguínea. É então filtrada pelos rins e excretada na urina.
A mioglobinúria geralmente ocorre em pacientes traumatizados que sofrem lesões por esmagamento e indivíduos que realizam exercícios físicos pesados.
Os atletas correm o risco de lesões musculares devido a uma combinação de fatores como desidratação, treinamento inadequado e exaustão pelo calor. Em crianças, infecções virais como a gripe podem levar a rabdomiólise e mioglobinúria.
Outras condições associadas à mioglobinúria incluem deficiência de potássio, doença metabólica como deficiência de fosfofructoquinase e doença muscular hereditária, como a doença de McArdle. Alguns suplementos alimentares, abuso de drogas e medicamentos prescritos também podem estar implicados na mioglobinúria.
Os sintomas geralmente apresentados pelos pacientes que sofrem de rabdomiólise são dores musculares e fraqueza muscular, que geralmente resultam em dificuldade de movimentação.
O teste de laboratório para detectar mioglobinúria, chamado mioglobina na urina, envolve o exame de uma amostra da urina do paciente. A cor da urina pode ficar mais escura devido à presença de mioglobina.
Uma vez que pacientes com trauma e aqueles com possíveis lesões musculares são avaliados quanto à mioglobinúria, eles geralmente são tratados prontamente para evitar o aparecimento de complicações.
Uma complicação grave da mioglobinúria é a lesão renal aguda, na qual um paciente sofre diminuição ou perda repentina da função renal.
Isso geralmente ocorre quando a mioglobina forma depósitos nas células dos rins e causa obstrução ou dano tóxico à área. Pacientes com lesão renal aguda geralmente apresentam confusão, diminuição da micção, inchaço em várias partes do corpo e sangramento. Outras complicações são hipercalemia, que é o aumento de potássio no sangue, e hipocalcemia, que é a diminuição dos níveis de cálcio no sangue.
Um exame de sangue chamado teste de creatina quinase (CK) também pode ser usado para avaliar pacientes quanto a danos musculares. A creatina quinase é uma proteína também presente no cérebro, coração e músculos esqueléticos, e seus níveis geralmente aumentam quando ocorre lesão muscular. Pacientes com mioglobina na urina ou níveis elevados de CK no sangue são frequentemente admitidos para tratamento.
Um líquido intravenoso (IV) é frequentemente administrado para reidratar pacientes, e o bicarbonato de sódio pode ser adicionado para tornar a urina alcalina.
Outros medicamentos também podem ser administrados para melhorar a micção.
Resumo
A mioglobina é uma hemoproteína citoplasmática, expressa apenas em miócitos cardíacos e fibras musculares esqueléticas oxidativas, que se liga de maneira reversível ao O2 por seu resíduo heme, um complexo anel de porfirina: íon ferro.
Desde a descoberta inicial de sua estrutura, há mais de 40 anos, um amplo trabalho de muitos pesquisadores contribuiu de maneira importante para nosso entendimento de sua função e regulamentação.
Funcionalmente, a mioglobina é bem aceita como uma proteína de armazenamento de O2 no músculo, capaz de liberar O2 durante períodos de hipóxia ou anóxia.
Pensa-se também que a mioglobina amortece a concentração intracelular de O2 quando a atividade muscular aumenta e facilita a difusão intracelular de O2, fornecendo um caminho paralelo que aumenta a difusão simples de O2 dissolvido.
O uso de direcionamento gênico e outras técnicas de biologia molecular revelou importantes novas informações sobre a regulação do desenvolvimento e ambiental da mioglobina e forneceu funções adicionais para essa hemoproteína, como a eliminação de óxido nítrico e espécies reativas de O2.
Essas descobertas recentes, juntamente com tecnologias emergentes adicionais e a descoberta de outras globinas de tecidos, fornecem uma estrutura para abordar novas questões sobre mioglobina e reajustar as antigas.
Estrutura da mioglobina
A estrutura da mioglobina (Figura 1) é semelhante à estrutura de uma das subunidades ß da hemoglobina.
Mioglobina e hemoglobina fazem parte da família das globinas; uma família de polipeptídeos globulares contendo heme com oito a-hélices em suas dobras de proteínas.
A mioglobina contém apenas uma subunidade da globina, enquanto a hemoglobina possui quatro subunidades.
O grupo heme contendo ferro (Fe) permite que a mioglobina se ligue reversivelmente ao O2 (Figura 1). O heme é um grande anel de porfirina aromática com quatro nitrogênios de pirrol ligados a um íon ferroso (Fe (II)) no centro (Figura 1C).
Os nitrogênios do anel de porfirina e de um imidazol de histidina servem como igandos para o Fe (II) centro de metal.
O heme Fe está ligado ao polipeptídeo da mioglobina através do resíduo proximal da histidina.
O íon de ferro possui seis locais de coordenação: quatro locais equitoriais são ocupados por nitrogênio piroléico do heme, e um local axial é ocupado por um resíduo proximal da histidina.
O restante está disponível um local de coordenação axial para a ligação de uma molécula de O2 (Figura 1A-C).
Figura 1. Estrutura da mioglobina. Esta é uma representação em fita da proteína da mioglobina de mamífero (cinza, código PDB 1a6m).
O grupo heme, mostrado na representação do bastão (tan) com o Fe mostrado como uma esfera laranja, vinculado a uma molécula de O2 (bola e bastão vermelhos). A inserção A mostra uma visão ampliada do heme ligado ao O2.
A inserção B ilustra o heme desoxigenado (código PDB 1a6n). O histidina imidazol proximal ligado ao Fe é mostrado na parte inferior das inserções A e B.
A inserção C mostra ligação reversível de O2 à estrutura esquelética do grupo protético heme.
Este grupo consiste em quatro átomos centrais de doadores de nitrogênio ligados ao ferro (II).
O anel de porfirina contém quatro nitrogênios de pirrol ligados a um centro de íons ferrosos (Fe (II)).
Existem seis locais de coordenação no íon Fe (II); quatro são ocupados pelos nitrogênio do pirrol, um é ocupado pela histidina proximal e o local final tem a capacidade de se ligar de forma reversível a uma molécula de O2.
Fonte: www.biochemden.com/www.definitions.net/chem.libretexts.org/www.wisegeek.org/labtestsonline.org/jeb.biologists.org/www.ncbi.nlm.nih.gov/www.urmc.rochester.edu
